Трансмембранный потенциал. В дополнение к вышесказанному, в настоящее время доказано, что в течение повторяющихся сокращений мышечного волокна имеется резко выраженное высвобождение К+ из Н1 упражняющейся мышцы (уменьшение внутриклеточного содержания и увеличение внеклеточного К+). Это является результатом неспособности обменных насосов поддерживать гомеостаз Na+ и К+, которых может быть меньше, или они имеют сниженную Na+-K+— АТФазную активность. Изменение мембранного потенциала в Т-тубулах может потенциально ингибировать распространение потенциала действия и далее возбуждения СР, чтобы высвободить Са2+ внутри саркоплазмы.
Психологическое и физическое здоровье спортсмена
Сократительные механизмы: карнозин как регулятор функции скелетной мышцы.Часть3.Поступление кальция
Поступление кальция. Депрессия Са2+-АТФазы имеет критическое значение в депонировании Са2+ и мышечной релаксации. Вестерблед (Westerblad) и соавт. [30] предполагают, что уменьшение накопления Са2+ при повторяющейся стимуляции может, в свою очередь, нарушить освобождение Са2+ в результате пониженного содержания Са2+ в СР. Грин (Green) [12] заявил, что это не тот случай, однако, когда освобождающийся Са2+ будет появляться в саркоплазме (накопление Са2+ нарушено), если в высокой степени не уменьшено высвобождение, то маловероятно, чтобы это произошло из-за повреждения. Если накопление Са2+‘ увеличилось, но связывается посредством саркоплазматических связывающих белков, таких как парвальбумин, или если некоторое количество Са2+ связывается в других местах, не в СР (митохондрии), Са2+-накопление может потенциально быть лимитирующим фактором в Са2+-высвобождении.
Сократительные механизмы: карнозин как регулятор функции скелетной мышцы.Часть2
Батрукова (Batrukova) и Рубцов (Rubtsov) [1] исследовали влияние карнозина in vitro на скелетные мышцы кролика (преимущественно задних ног «от колена до ступни»), используя выделенную тяжелую фракцию СР. Обнаружено, что повышение концентрации карнозина прогрессивно уменьшало скорость аккумуляции Са2+ в СР везикулах. Они заключили, что это было результатом увеличенного выхода Са2+ из везикул, так как карнозин, как предварительно было показано, не ингибирует Са2+-насос [25]. Утечка Са2+ была поэтому приписана активации Са-высво- бождающих каналов. Батрукова и Рубцов [1] также продемонстрировали, что карнозин (и ансерин) индуцирует быстрое высвобождение Са 2+ из СР. Высвобожденное количество зависело от концентрации карнозина (или ансерина); таким образом, СР Са2+-каналы, вероятно, имеют насыщаемый связывающий сайт(ы) для этих дипептидов. Более того, компоненты молекулы карнозина, L-гистидин и р-аланин были протестированы как отдельно, так и совместно в эквимоляр- ных концентрациях, и не было обнаружено активации Са2+-каналов. Поэтому эффект карнозина, по-видимому, обеспечивался взаимодействием всей его молекулы, но не какой-либо функциональной ее группы. Более того, исследования in vitro показали, что карнозин усиливает эффект других активаторов Са2+-каналов, в частности кофеина, (увеличивая сродство связывающих сайтов в РиР для активирующего лиганда) и уменьшает влияние ингибиторов, таких как Mg2* (до концентрации 1 мМ Mg2+).
Сократительные механизмы: карнозин как регулятор функции скелетной мышцы.Часть1
Растущее количество доказательств свидетельствует об изменениях в саркоплазматическом ретикулуме (СР) высвобождения кальция (Са2+) или о поступлении СР Са2+, имеющих импульсное воздействие на механические характеристики и утомление мышцы (рис. 3). Контроль над концентрацией цитоплазматического Са2+ в СР зависит от трех отдельных функций (табл. 1). Недостаточность СР в поддержании гомеостаза Са2+ может происходить из-за повреждения самого СР или, как следствие, нарушения внешнего контроля [44]. Редукция Са2+, как обнаружено на единичных волоконных препаратах, подвергаемых повторяющейся стимуляции, может быть обусловлена прямыми нарушениями или Са2+-высвобождающей,или Са2+-связывающей функции СР.
Производство и использование энергии: карнозин как регулятор энзимов
Переход от покоя к нагрузке может повысить энергетическую потребность более чем в 100 раз и предъявляет наиболее высокие требования к клеточной энергетике. Чтобы объяснить утомление в течение высокоинтенсивной нагрузки, часто используется такая физиологическая модель, как неспособность АТФ поддерживать нагрузку. АТФ вовлекается в cross-bridge функцию: связывание АТФ с миозином вызывает диссоциацию актомиозинового комплекса. В большинстве случаев принято считать, что невозможно истощить запасы АТФ более, чем на 20-25% при произвольной нагрузке, и, так как сродство АТФазы к АТФ является высоким, истощения в этом диапазоне не повлияют на насыщение энзима. Даже в мышцах, сокращающихся в ишемических условиях, уровень АТФ не падает ниже 60% от значения в покое, показывая, что мышечная концентрация АТФ является до некоторой степени сохраняемой, чтобы препятствовать развитию неподвижности скелетных мышц. Поэтому довод, что уровень АТФ, по-видимому, способствуют утомлению, отвергается — скорее, другие факторы редуцируют утилизацию АТФ до лимитирующей концентрации. Свободная энергия, поступающая от гидролиза АТФ, зависит, однако, от изменения относительной концентрации АДФ, Фн и Н+ (продукты реакции). Следовательно, возможно, что даже незначительное изменение в концентрации АТФ в фазе утомления может повлиять на способность к генерации силы.